磷酸化β抑制蛋白1抗体P-β Arrestin 1

英文名称：Anti-Phospho-beta-Arrestin 1 (Ser412)​

中文名称：磷酸化β抑制蛋白1抗体P-β Arrestin 1

抗体来源：兔子

克隆类型：多克隆

交叉反应：人类，小鼠，大鼠，牛

产品应用：WB=1:500-2000 ELISA=1:500-1000 IHC-P=1:400-800 IHC-F=1:400-800 IF=1:100-500（石蜡切片需做抗原修复）

尚未在其他应用程序中测试。

用户终应确定合适稀释浓度。

分  子 量：45kDa

细胞定位：细胞核 细胞浆 细胞膜

状态：冻干或液体

浓度：1mg/ml

来源于：KLH conjugated Synthesised phosphopeptide derived from human beta-Arrestin 1 around the phosphorylation site of Ser412:TG(p-S)PR

亚型：IgG

纯化方法：affinity purified by Protein A

储存液：0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol.

​别    名：beta Arrestin 1 (phospho S412); p-beta Arrestin 1 (phospho S412); ARB 1; ARB1; ARR 1; ARR1; ARRB 1; ARRB1; Arrestin beta 1.

保存条件：在-20°C下保存一年。避免重复冻融循环。冻干抗体在室温下至少稳定一个月，并在-20°C下保持一年以上。当在无菌pH7.4 0.01M PBS或抗体稀释剂中重组时，抗体在2-4°C下至少稳定两周。

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产品介绍

β-抑制蛋白1是广泛表达但在中枢神经系统特别丰富的一个蛋白质家族的成员。作为一个衔接或支架分子，β-抑制蛋白1是有丝分裂信号的必要条件。介导G蛋白偶联受体（gpcrs，例如β2肾上腺素能受体）的激动剂依赖性脱敏和内化。在与配体结合并与异源三聚体G蛋白相互作用后，gpcrs被丝氨酸残基上的G蛋白受体激酶（GRK）磷酸化。β-抑制蛋白1在细胞质和质膜中对G蛋白偶联受体（gpcrs）的脱敏和内化具有重要作用，在gpcrs的内吞和信号传导中发挥着越来越重要的作用。胞质溶胶中的β-抑制蛋白1被erk1和2在丝氨酸412上以负反馈机制磷酸化，并与质膜上的磷酸化受体结合。然后丝氨酸412被脱去磷酸化，gpcrs被内化，导致ras、raf、erk1和2信号通路的激活。

功能：

通过调节受体脱敏和重敏过程来调节激动剂介导的G蛋白偶联受体（GPCR）信号传导的功能。在同源脱敏过程中，β-抑制蛋白与gprk磷酸化受体结合，并在空间上阻止其与同源G蛋白的耦合；这种结合似乎需要额外的受体决定簇，仅在活性受体构象中暴露。β-抑制蛋白通过作为内循环适配器（钩环、网格蛋白相关的分类蛋白）和将gprcs招募到网格蛋白包衣凹（ccps）中的适配器蛋白2复合物2（ap-2）来靶向许多受体进行内化。然而，β-抑制蛋白的参与程度似乎因受体、激动剂和细胞类型的不同而有显著差异。内化的抑制蛋白受体复合物转运到细胞内的内体，在那里它们与G蛋白保持非偶联。有两种不同的抑制蛋白介导的内化模式。a类受体，如adrb2、oprm1、endra、d1ar和adra1b在质膜处或附近与β-抑制素分离，并进行快速循环。B类受体，如avpr2、agtr1、ntsr1、trhr和tacr1，在很长一段时间内内化为一种复合物，与阻遏素一起运输至内质小泡，可能是脱敏受体。然后，受体脱敏需要去除受体结合的抑制素，这样受体就可以去磷酸化并返回到质膜。参与p2ry4和utp的内化，刺激p2ry2的内化。参与磷酸化依赖的oprd1内化和随后的回收。通过招募cAMP磷酸二酯酶到配体激活受体参与cAMP的降解。β-抑制蛋白作为多价适配蛋白发挥作用，它可以将gpcr从G蛋白信号传导模式（通过小分子第二信使和离子通道从质膜发送短寿命信号）转换为β-抑制蛋白信号传导模式，该模式传输一组*的信号。当受体内化并通过细胞内室时启动的LS。作为MAPK通路的信号支架，如MAPK1/3（ERK1/2）。由β-抑制蛋白支架激活的ERK1/2主要被排除在细胞核外，并局限于胞质位置，如胞内小泡，也称为β-抑制蛋白信号体。招募C-SRC/SRC到ADRB2，导致ERK激活。β-抑制素介导的信号依赖于arrb1和arrb2（相互依赖的调节）的gpcrs包括adrb2、f2rl1和pth1r。对于一些gpcrs，β-抑制素介导的信号依赖于arrb1或arrb2，并被其他各自的β-抑制形式（相互依赖的抑制形式）抑制。凝固）。抑制agtr1-和avpr2介导的激活中的erk1/2信号（相互调节）。对NK1R的SP刺激的内吞作用是必需的，并将c-SRC/SRC招募到内化的NK1R中，导致ERK1/2活化，这是SP抗凋亡作用所必需的，与蛋白酶活化的F2RL1介导的ERK活性有关。作为AKT1通路的信号支架。参与α-凝血酶刺激的AKT1信号传导。参与了IGF1刺激的AKT1信号传导，从而增强对凋亡的保护。参与p38 MAPK信号通路的激活和肌动蛋白束的形成。参与f2rl1介导的细胞骨架重排和趋化作用。通过与GNAQ共同作用激活rhoa，参与agtr1介导的应激纤维形成。似乎是参与调节MIP-1β刺激的CCR5依赖性趋化的信号支架。参与通过与Chuk相互作用和稳定Chuk对gpcr或细胞因子刺激的NF-kappa-b依赖性转录的减弱。

子单元：

单体。同二聚体。同寡聚体；自身结合由insp6结合介导。异寡聚体与arrb2；这种联系是由insp6结合介导的。与GPR143交互。与ADRB2（磷酸化）相互作用。与chrm2（磷酸化）相互作用。与lhcgr交互。与cyth2和casr相互作用。与ap2b1相互作用（在'tyr-737'处去磷酸化）；在'tyr-737'处ap2b1的磷酸化破坏了相互作用。与CLTC相互作用（在SER-412处去磷酸化）。与CCR2和ADRBK1相互作用。与CRR5交互。与ptafr（丝氨酸残基磷酸化）相互作用。与CLTC和MAP2K3交互。与CREB1交互。与交通6互动。与IGF1R和MDM2相互作用。与c5ar1相互作用。与pde4d相互作用。与SRC相互作用（通过sh3结构域和蛋白激酶结构域）；相互作用独立于SRC C末端的磷酸化状态。与TACR1相互作用。与RAF1互动。与chuk、ikbkb和map3k14交互。与dvl1相互作用；dvl1的磷酸化增强了相互作用。与dvl2相互作用；dvl2的磷酸化增强了相互作用。与IGF1R相互作用，与MAP激酶p38有关。MAPK信号复合体的一部分，由TACR1、ARRB1、SRC、MAPK1（激活）和MAPK3（激活）组成。MAPK信号复合体的一部分，由f2rl1、arrb1、raf1、mapk1（激活）和mapk3（激活）（通过相似性）组成。与MAP2K4/MKK4交互。与HCK和CXCR1（磷酸化）相互作用。

亚细胞位置：

细胞质。原子核。细胞膜。膜，网格蛋白涂层坑（可能）。细胞投射，假足。胞质囊泡。注=转运到质膜并与拮抗剂刺激的gpcrs共定位。单体形式主要位于核内。寡聚体位于细胞质中。在刺激oprd1后转移到细胞核。

翻译后修改：

组成性磷酸化在细胞质中的ser-412。在质膜上，迅速脱去磷酸化，这是网格蛋白结合和ADRB2内吞作用所需的过程，而不是ADRB2结合和脱敏。一旦内化，再磷酸化。

泛素化状态似乎调节β-抑制蛋白-gpcr复合物和信号的形成和运输。泛素化似乎发生GPCR特异性。用mdm2泛素化；快速内化adrb2需要泛素化。由USP33脱泛素；脱泛素导致β-抑制蛋白gpcr复合物离解。刺激*gpcr，如adrb2，可诱导短暂泛素化，并随后促进与USP33的关联。

相似性：

属于被捕者家族。

重要注意事项：

本产品仅用于研究用途，不用于临床治疗或诊断应用。​

​β抑制因子-1是调节CD4+T细胞存活和自身免疫性的关键因子，与促进T淋巴细胞存活和自身免疫发病相关。经研究发现β-arrestin不仅仅能阻断蛋白合成，也能诱导蛋白合成，参与信号传导。
对Arrestins家族的研究-探究β-arrestin在G蛋白偶联受体信号传导通路中的地位和作用，是当今生物学中信号传导研究领域的热门课题.
β抑制因子-1又称“胰岛素受体复合体”，近年来国内外科研人员对β-arrestin在II型糖尿病发生的研究机制方面有了新的突破，认为：β-arrestin缺少或下降可直接导致了胰岛素耐受和II型糖尿病的发生。
β-arrestin1和β-arrestin2有高度的同源性

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