衔接因子蛋白含pH域蛋白1抗体（APPL1）

英文名称：Anti-APPL1​

中文名称：衔接因子蛋白含pH域蛋白1抗体（APPL1）

抗体来源：兔子

克隆类型：多克隆

交叉反应：人类，小鼠，大鼠，狗，猪，牛，马，兔子​

产品应用：WB=1:500-2000 ELISA=1:500-1000 IHC-P=1:400-800 IHC-F=1:400-800 ICC=1:100-500 IF=1:100-500（石蜡切片需做抗原修复）

尚未在其他应用程序中测试。

用户终应确定合适稀释浓度。

分  子 量：80kDa

细胞定位：细胞核 细胞浆 细胞膜

状态：冻干或液体

浓度：1mg/ml

来源于：KLH conjugated synthetic peptide derived from human APPL1:101-200/709

亚型：IgG

纯化方法：affinity purified by Protein A

储存液：0.01M TBS(pH7.4) with 1% BSA, 0.03% Proclin300 and 50% Glycerol.

​别    名：Adapter protein containing PH domain; Adaptor Protein Containing pH Domain; Adaptor protein containing pH domain PTB domain and leucine zipper motif 1; Adaptor protein containing pH domain PTB domain and leucine zipper motif; AKT2 INTERACTOR; APPL 1; APPL1; DCC interacting protein 13 alpha; DCC-interacting protein 13-alpha; DIP 13 alpha; DIP13 alpha; Dip13-alpha; DIP13alpha; DP13A_HUMAN; KIAA1428; PTB domain and leucine zipper motif 1; PTB Domain and Leucine Zipper Motif; Signaling adaptor protein DIP13alpha.

保存条件：在-20°C下保存一年。避免重复冻融循环。冻干抗体在室温下至少稳定一个月，并在-20°C下保持一年以上。当在无菌pH7.4 0.01M PBS或抗体稀释剂中重组时，抗体在2-4°C下至少稳定两周。

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产品介绍

已显示由该基因编码的蛋白质参与细胞增殖的调节，以及脂联素信号传导和胰岛素信号传导途径之间的串扰。编码的蛋白质结合许多其他蛋白质，包括RAB5A，DCC，AKT2，PIK3CA，脂联素受体和NuRD / MeCP1复合物的蛋白质。发现该蛋白质与内体膜相关，但可以通过EGF释放并易位至细胞核。 [由RefSeq提供，2008年7月]

功能：
响应来自早期内体区室的细胞外信号调节细胞增殖所需。将Rab5与核信号转导联系起来。

亚基：
通过N-末端结构域结合RAB5A / Rab5。这种相互作用对于其募集到内体膜以及其在细胞增殖中的作用是*的。通过其PID结构域将DCC和无活性形式的AKT2的催化结构域结合。结合PIK3CA和NuRD / MeCP1复合物的亚基。与OCRL和INPP5B进行交互。

亚细胞定位：
早期内体膜;外周膜蛋白。核。注意=早期内体膜结合和核。在内化EGF后从内体膜释放后易位到细胞核中。

组织特异性：
心脏，卵巢，胰腺和骨骼肌中含量很高。

翻译后修改：
DNA损伤后磷酸化，可能是ATM或ATR。
PKA对Ser-410的磷酸化严重损害了与OCRL的结合。

相似：
包含1个PH域。
包含1个PID域。

重要注意事项：

本产品仅用于研究用途，不用于临床治疗或诊断应用。

​衔接因子蛋白含pH域磷酸酪氨酸结合域和亮氨酸拉链基元1抗体.
APPL1可调节脂联素和胰岛素信号，是细胞膜与细胞核之间重要的信息传递蛋白,同时也是细胞增殖所必需的蛋白，它有调节脂联素在脂肪酸氧化和葡萄糖吸收中的作用，APPL1通过激酶通道来调节脂联素的胰岛素敏感效应。

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组织/细胞：大鼠卵巢组织; 4％多聚甲醛固定和石蜡包埋;
抗原修复：柠檬酸盐缓冲液（0.01M，pH6.0），煮沸浴15分钟; 用3％过氧化氢阻断内源性过氧化物酶30分钟; 在37℃下封闭缓冲液（正常山羊血清）20分钟;
孵育：抗APPL1多克隆抗体，未缀合1：500，在4℃过夜，然后缀合至二抗和DAB染色

公司优势：
1）质量：我司提供的的试剂为世界。
2）价格：价格实惠，量大从优。
4）服务：提供完整的售前、售后和售中服务。售后到底。

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